MANTOVA. C’è tanto di mantovano nella ricerca sull’amiloidosi cardiaca, una malattia spesso fatale, che apre un’autostrada verso la cura anche dell’Alzheimer e del Parkinson. Sulla prestigiosa rivista Nature Communications è stato pubblicato uno studio condotto da Stefano Ricagno, originario di Pietole, professore associato di biochimica all’università statale di Milano, con i colleghi Carlo Camilloni e Martino Bolognesi (tutti del Dipartimento di bioscienze dell’ateneo milanese).

«Abbiamo visto come è fatta l’amiloide, il cui accumulo è alla base di altre gravi malattie come l’Alzheimer e il Parkinson, e abbiamo tracciato l’identikit dell’assassino - spiega con un termine colorito il professore per far capire la sua scoperta - Questo è il primo passo per cercare cure che blocchino la formazione dell’amiloide o lo sciolgano». Radici salde a Pietole, dove vive ancora la mamma («e dove torno spesso»), Ricagno, 44 anni, abita dal 2006 a Milano con la compagna.

Si è diplomato al liceo Spagnoli di Mantova e poi si è laureato in scienze biologiche all’Università di Pavia. Dopo un dottorato di ricerca all’istituto Karolinska di Stoccolma ha lavorato per due anni al Centro nazionale ricerche di Marsiglia, in Francia, per poi approdare a Milano.

Lo studio sulla amiloidosi cardiaca (in cui il cuore diventa come di gomma, con pareti più rigide e spesse) è stato condotto tra il Dipartimento di bioscienze dell’università statale di Milano e il laboratorio di crio microscopia elettronica del Centro di ricerca pediatrico Invernizzi, l’unico posto in Italia dove oggi è disponibile la tecnica, premiata con il Nobel perla chimica nel 2017, utilizzata dai ricercatori.

Spiega Ricagno: «Ci sono circa cinquanta malattie dell’uomo in cui la causa è una proteina, l’amiloide, prodotta dal nostro corpo. Nell’Alzheimer e nel Parkinson, le più note, la proteina cambia struttura, si accumula nel cervello e diventa tossica. Nell’amiloidosi cardiaca succede lo stesso nel cuore, provocando un'insufficienza cardiaca che spesso pota alla morte».

Qui entrano in scena i ricercatori con la novità del loro studio condotto con il super microscopio dell’Università statale di Milano: «Con la tecnica di crio microscopia elettronica - spiega Ricagno - abbiamo prelevato dal cuore di un paziente deceduto quella proteina diventata tossica; l’abbiamo studiata e siamo riusciti a vedere come è fatta». In gergo si dice che ne è stata fatta la struttura tridimensionale, cosa mai avvenuto prima, e si è notata una forma ad elica delle fibrille che la compongono. Ora è possibile capire attraverso quali meccanismi crescano quei depositi di sostanza tossica e sviluppare molecole che li prevengano, per poi arrivare a nuove cure.

Allo studio hanno partecipato anche il Centro per lo studio delle amiloidosi sistemiche, la Fondazione Irccs Policlinico San Matteo e l’università degli studi di Pavia, che hanno estratto e preparato le fibrille per l’analisi.